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Nach einer Einfuhrung in die Grundlagen und Besonderheiten der Katalyse durch organische Molekule und in die Enzymkinetik wird die Proteinmatrix in Wechselwirkung mit ihrer Umgebung dargestellt. Es werden weiterhin die Besonderheiten der Enzymkatalyse wie Substratspezifitat, hohe Katalyserate unter milden Reaktionsbedingungen und die Kontrolle der Enzymaktivitat durch Effektoren behandelt. Die Spezifika der verschiedenen Katalysemechanismen werden dabei moeglichst unter einheitlichen Aspekten zusammengefasst, um ein uberschaubares Bild der vielseitigen Enzymfunktionen zu vermitteln. Ein Abschnitt ist der standig zunehmenden Bedeutung der Enzyme in der Technik gewidmet. Anwendungsgebiete und -methoden sowie die Besonderheiten der immobilisierten Enzyme werden dabei ausfuhrlich behandelt.

Contents:

1. Struktur und Katalyse.- 1.1. Die thermodynamische und kinetische Basis der Katalyse.- 1.2. Das chemische Gleichgewicht.- 1.2.1. Thermodynamische Grundlagen.- 1.2.2. Experimentelle Gleichgewichtskonzentrationen und die Gleichgewichtskonstante.- 1.2.3. Berechnung thermodynamischer Groessen aus Gleichgewichtsdaten.- 1.3. Dynamik chemischer Reaktionen.- 1.3.1. Grundlagen der Reaktionskinetik.- 1.3.1.1. Molekularitat und Reaktionsordnung.- 1.3.1.2. Einfache Gesetzmassigkeiten fur den zeitlichen Ablauf von Reaktionen.- 1.3.1.3. Kinetik komplexer Reaktionen.- 1.3.2. Die Theorie des UEbergangszustandes.- 1.4. Beziehungen zwischen chemischer Struktur und Reaktivitat.- 1.4.1. Quantitative Beziehungen.- 1.4.2. Orbitalanordnung, Konformation und Reaktivitat.- 1.5. Die Katalyse durch Sauren und Basen.- 1.5.1. Allgemeine und spezifische Saure-Base-Katalyse.- 1.5.2. Die Wasserstoffbruckenbindung.- 1.5.3. Die Geschwindigkeit von Protonentransferprozessen.- 1.5.4. Das Broenstedsche Katalysegesetz.- 1.6. Nucleophile und elektrophile Katalyse.- 1.6.1. Mechanismen nucleophil katalysierter Reaktionen.- 1.6.2. Mechanismen elektrophil katalysierter Reaktionen.- 1.7. Isotope Substitutionen als Sonden fur Katalysemechanismen.- 1.8. Katalysen durch enzymanaloge Funktionsprinzipien.- 1.8.1. Intramolekularitat als reaktionsfoerdemder Faktor.- 1.8.2. Katalyse uber nichtkovalente Komplexe.- 1.8.3. Katalyse an synthetischen Polymeren.- 1.8.4. Semisynthetische Katalysatoren.- 1.9. Der Einfluss des Mediums auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 1.9.1. Die Thermodynamik des Loesungsmittelwechsels.- 1.9.2. Einfluss der Elektrolytkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 1.9.3. Hydrophobe Wechselwirkungen und Reaktionen unter mikroheterogenen Bedingungen.- 1.10. Literatur.- 2. Enzymkinetik.- 2.1. Einfluss der Enzymkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 2.2. Einfluss der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 2.2.1. Die Michaelis-Menten-Gleichung.- 2.2.2. Die steady-state-Gleichung von Briggs und Haidane.- 2.2.3. Die integrierte Michaelis-Menten-Gleichung.- 2.2.4. Kinetische Gleichungen komplexer Reaktionsfolgen und reversibler Enzymreaktionen.- 2.2.5. Methoden zur Bestimmung der Michaelis-Konstante und der Maximalgeschwindigkeit.- 2.2.6. Bestimmung der Teil konstanten einer Enzymreaktion.- 2.2.7. Zwei-Substrat-Reaktionen.- 2.2.8. Umsetzung eines Substrats durch zwei, die gleiche Reaktion katalysierende Enzyme (Isoenzyme, modifzierte Enzyme).- 2.3. Einfluss von Effektoren auf die Reaktionsgeschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.3.1. Reversible Inhibitoren.- 2.3.1.1. Die kompetitive Hemmung.- 2.3.1.2. Inhibierung durch konkurrierenden Umsatz eines zweiten Substrates.- 2.3.1.3. Die nichtkompetitive Hemmung.- 2.3.1.4. Die unkompetitive Hemmung.- 2.3.1.5. Die partiell kompetitive Hemmung.- 2.3.1.6. Methoden zur Bestimmung der Inhibitorkonstanten Ki.- 2.3.2. Die Substratuberschuss-Hemmung.- 2.3.3. Hemmung durch hochaffine Inhibitoren.- 2.3.4. Hemmung durch irreversibel reagierende Inhibitoren.- 2.3.5. Hemmung durch Reaktion des Inhibitors mit dem Substrat.- 2.3.6. Hemmung durch Coenzym-Antagonisten.- 2.3.7. Aktivatoren.- 2.3.8. Einfluss des pH-Wertes auf die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.4. Einfluss der simultanen Bindung mehrerer Substratmolekule auf die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion.- 2.4.1. Die Hill-Gleichung.- 2.4.2. Das Substrat als Aktivator.- 2.4.3. Wechselwirkungen zwischen den aktiven Zentren von Oligomer-Enzymen.- 2.4.4. Konformeren-Gleichgewichte bei oligomeren Enzymen.- 2.4.4.1. Das konzertierte Modell.- 2.4.4.2. Das sequentielle Modell.- 2.4.4.3. Das slow-transition-Modell.- 2.5. Einfluss von Isotopen-Substitutionen im Substrat auf die kinetischen Parameter enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.5.1. Einfluss auf Maximalgeschwindigkeit und Km-Wert.- 2.5.2. Bestimmung des intrinsischen Isotopieeffekts.- 2.5.3. Methoden zur Bestimmung des Isotopieeffekts bei enzymkatalysierten Reaktionen.- 2.6. Literatur.- 3. Das Proteinmolekul als Gleichgewichtsstruktur.- 3.1. Allgemeine Bemerkungen zur Proteinstruktur.- 3.2. Die Hauptkette als Strukturelement der Proteine.- 3.2.1. Stereochemie der Hauptkette.- 3.2.2. Bindungsstabilitat der Hauptketten-H-Atome.- 3.3. Die Seitenkette - Basis der Variabilitat von Proteinstrukturen.- 3.3.1. Struktur und Mobilitat der Seitenketten.- 3.3.2. Physikochemische Differenzierung der Seitenketten.- 3.3.2.1. Saure-Base-Verhalten.- 3.3.2.2. Polaritat der Seitenketten.- 3.3.3. Chemische Differenzierung der Seitenketten.- 3.3.3.1. Spezifische Markierung der Seitenketten.- 3.3.3.2. Kovalente Verknupfung von Seitenketten mittels bifunktioneller Reagenzien.- 3.3.3.3. Aussagebereich chemischer Modifizierungsreaktionen.- 3.3.3.4. Extremes chemisches Verhalten von Seitenketten (Superreaktivitat und Maskierung).- 3.4. Struktursysteme in Proteinen (Sekundarstruktur) und deren Beziehung zur Raumstruktur.- 3.4.1. Helikale Struktursysteme.- 3.4.2. Faltblatt-Struktursysteme.- 3.4.3. Der Wendeknick als Struktursystem.- 3.4.4. Komplexe Struktursysteme - Domanen.- 3.5. Die Raumstruktur von Proteinmolekulen (Tertiarstruktur).- 3.5.1. Die Roentgenkristallstrukturanalyse - Moeglichkeiten und Grenzen.- 3.5.1.1. Gewinnung von Proteinkristallen.- 3.5.1.2. UEbertragbarkeit der Roentgenstrukturdaten auf das geloeste Protein.- 3.5.1.3. Raumstruktur kristallisierter Enzym-Substrat- und Enzym-Inhibitor-Komplexe.- 3.5.2. Raumstrukturen von Proteinen aus intramolekularen Abstandsparametern.- 3.5.3. Die Primarstruktur als Code der Raumstruktur von Proteinen.- 3.5.3.1. Sequenz und Molekulgeometrie.- 3.5.3.2. Raumstrukturen aus Sequenzdaten (Faltungsmodelle).- 3.6. Stabilitat und Mobilitat der Raumstruktur von Proteinmolekulen.- 3.6.1. Die Raumstruktur des Proteinmolekuls als Gleichgewichtszustand.- 3.6.2. Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten und deren Bedeutung fur die Gesamtstruktur.- 3.6.2.1. Disulfidbindung.- 3.6.2.2. Elektrostatische Wechselwirkungen.- 3.6.2.3. Hydrophobe Strukturierungseffekte.- 3.6.3. Denaturierung und Renaturierung.- 3.7. Strukturelle Aspekte der oligomeren Proteinstruktur (Quartarstruktur).- 3.7.1. Stoechiometrie und Geometrie oligomerer Proteine.- 3.7.2. Assoziations-Dissoziations-Gleichgewichte bei oligomeren Proteinen.- 3.7.3. Verfahren zur Ermittlung der Geometrie von Oligomerstrukturen.- 3.7.3.1. Elektronenmikroskopie.- 3.7.3.2. Bifunktionelle Reagenzien zur Ermittlung der raumlichen Anordnung von Untereinheitskomplexen.- 3.7.3.3. Modellierung von Oligomerstrukturen anhand von Streukurven.- 3.8. Nichtproteinstrukturkomponenten.- 3.8.1. Wasser.- 3.8.2. Polysaccharide.- 3.8.3. Phosphatgruppen.- 3.8.4. N-terminale Acylreste.- 3.9. Literatur.- 4. Enzymkatalyse.- 4.1. Das aktive Zentrum.- 4.1.1. Enzyme als Mikro-Heterogenkatalysatoren.- 4.1.2. Zur Evolution der Enzymkatalyse.- 4.1.3. Mechanistische Grundlagen der Enzymkatalyse.- 4.1.3.1. Makromilieu und Mikromilieu.- 4.1.3.2. Substratbindung und Substratspezifitat.- 4.1.3.3. Substratorientierung und Substratdestabilisierung.- 4.1.3.4. UEbergangszustand bei Enzymkatalysen.- 4.1.3.4.1. Kinetische Isotopieeffekte.- 4.1.3.4.2. Austausch von Seitenketten im Reaktionsbereich ("Enzyme Engineering").- 4.1.3.4.3. Affinitatsstudien mit "UEbergangszustandanalogen"Verbindungen.- 4.1.3.5. Mechanismusabhangige Inhibitoren.- 4.1.4. Klassifizierung der Enzyme nach der katalysierten Reaktion.- 4.2. Regulation der Enzymaktivitat.- 4.2.1. Enzymaktivitat als kontrollierbarer Zustand.- 4.2.2. induzierte Aktivitatsanderungen.- 4.2.3. Zeitlich verzoegerte Regulationsprozesse.- 4.2.4. Regulation gekoppelter Enzymsysteme.- 4.3. Funktionsmechanismen von Cofaktoren.- 4.3.1. Zur Definition.- 4.3.2. Coenzyme.- 4.3.2.1. Nikotinamid-Coenzyme (Nikotinamid-adenindinucleotid (NAD?) und Nikotinamid-adenindinucleotid-phosphat(NADP?)).- 4.3.2.2. Flavin-Coenzyme (Flavin-adenindinucleotid (FAD) und Riboflavin-5?-phosphat (Fla-vin-mononucleotid, FMN)).- 4.3.2.3. Coenzym A (CoA).- 4.3.2.4. Adenosintriphosphat (ATP).- 4.3.2.5. Pyridoxalphosphat (PLP) und Pyridoxaminphosphat (PMP).- 4.3.2.6. Pyruvat und ?-Ketobutyrat.- 4.3.2.7. Biotin (B).- 4.3.2.8. Thiaminpyrophosphat (TPP).- 4.3.2.9. Liponsaure (LS).- 4.3.2.10. Tetrahydrofolsaure (THF).- 4.3.2.11. 5?-Desoxyadenosyl-Cobalamin und Methyl-Cobalamin.- 4.3.3. Metallionen als Cofaktoren und Stabilisatoren.- 4.3.3.1. Allgemeine Bemerkungen zur Funktion von Metallionen.- 4.3.3.2. Metallionen als Cofaktoren.- 4.3.3.3. Metallionen als Stabilisatoren der funktionellen Proteinstruktur.- 4.4. Funktionelle Aspekte der oligomeren Proteinstruktur.- 4.4.1. Induzierte Konformationsanderungen.- 4.4.1.1. Katalytische Aktivitat von isolierten Untereinheiten.- 4.4.1.2. Konformationstransfer im Hamoglobinmolekul.- 4.4.2. Funktionelle Differenzierung innerhalb eines Enzymmolekuls (Aspartat-Transcarba-mylase, ATCase).- 4.4.3. Funktionelle Differenzierung in Enzymkomplexen.- 4.4.3.1. Systematik von Multienzymsystemen.- 4.4.3.2. Multienzymkomplexe mit kovalentem Substrattransfer.- 4.4.3.2.1. Fettsaure-Synthetase.- 4.4.3.2.2. Gramicidin S-Synthetase.- 4.4.3.2.3. ?-Ketosaure-Dehydrogenasen.- 4.4.3.3. Multienzymkomplexe mit diffusivem Substrattransfer (Tryptophan-Synthase).- 4.4.3.4. Multienzymkonjugate(Multienzym-Cluster).- 4.4.3.5. Polyfunktionelle Untereinheiten.- 4.5. Funktionsmechanismen ausgewahlter Hydrolasen.- 4.5.1. Enzyme der Peptidspaltung.- 4.5.1.1. Klassifizierung.- 4.5.1.2. Funktionsmechanismus von Proteasen.- 4.5.1.2.1. Serinproteasen.- 4.5.1.2.2. Cysteinproteasen.- 4.5.1.2.3. Carboxylproteasen (saure Proteasen, Aspartylproteasen).- 4.5.1.2.4. Metalloproteasen.- 4.5.1.3. Substratspezifitat und Substratbindungsmechanismus bei Oligomersubstraten (Se-kundarspezifitat).- 4.5.2. Enzyme der Glykosidspaltung.- 4.5.2.1. Substratspezifitat und kinetische Besonderheiten von oligosaccharidspaltenden Enzymen.- 4.5.2.2. Lysozym.- 4.5.2.3. Amyiasen.- 4.5.3. Enzyme des Phosphattransfers.- 4.5.3.1. Ribonuclease A.- 4.5.3.2. Phosphorylierungsenzyme (Kinasen).- 4.5.3.2.1. Kreatin-Kinase.- 4.5.3.2.2. Protein-Kinasen.- 4.6. Literatur.- 5. Immobilisierte Enzyme.- 5.1. Besonderheiten von immobilisierten Enzymen.- 5.2. Herstellung immobilisierter Enzyme.- 5.2.1. Immobilisierungsprinzipien.- 5.2.1.1. Einschlussmethoden.- 5.2.1.2. Bindungsmethoden.- 5.2.1.3. Kombinierte Immobilisierungsmethoden.- 5.2.1.4. Auswahlkriterien.- 5.2.2. Tragermaterialien.- 5.2.2.1. Tragereigenschaften.- 5.2.2.2. Anorganische Tragermaterialien.- 5.2.2.3. Organische Tragermaterialien.- 5.2.2.3.1. Naturliche organische Polymere.- 5.2.2.3.2. Synthetische organische Polymere.- 5.2.3. Methoden zur kovalenten Enzymbindung.- 5.2.3.1. Auswahl der Kupplungsmethode.- 5.2.3.2. Gebrauchliche Kupplungsmethoden.- 5.3. Eigenschaften immobilisierter Enzyme.- 5.3.1. Physikalische und chemische Eigenschaften.- 5.3.2. Kinetik immobilisierter Enzyme.- 5.3.2.1. Effekte der physikalischen und chemischen Modifizierung des Enzymmolekuls.- 5.3.2.2. Einflusse des Matrixmilieus auf die intrinsischen kinetischen Parameter.- 5.3.2.3. Verteilungseffekte.- 5.3.2.4. Diffusionseffekte.- 5.3.2.4.1. AEussere Diffusion.- 5.3.2.4.2. Innere Diffusion.- 5.3.3. Enzymstabilitat.- 5.4. Enzymreaktoren auf der Basis immobilisierter Enzyme.- 5.4.1. Reaktortypen.- 5.4.2. Reaktorleistung.- 5.5. Immobilisierte komplexe Enzymsysteme.- 5.5.1. Immobilisierte Mehrenzymsysteme.- 5.5.2. Cosubstrat-Regenerierung.- 5.6. Literatur.- 6. Sachregister.